Սպիտակուց

Վիքիպեդիայից՝ ազատ հանրագիտարանից
Մկանագլոբինի կառուցվածքի 3D-ով ներկայացված պատկերը:
Սպիտակուցի կառուցվածքային կազմավորվածության մակարդակները: 1 — առաջնային, 2 — երկրորդային, 3 — երրորդային, 4 — չորրորդային

Սպիտակուցներ (պրոտեիններ, պոլիպեպտիդներ[1]), բարձրամոլեկուլյար օրգանակն միացություններ, որոնք կազմված են պեպտիդային կապով միացած ալֆա-ամինաթթուներից։ Կենդանի օրգանիզմներում սպիտակուցների ամինաթթվային հաջորդականությունը որոշվում է գենետիկական կոդով, սինթեզելիս օգտագործվում է հիմնականում ամինաթթուների 20 տեսակ։ Ամինաթթուների տարբեր հաջորդականություններն առաջացնում են տարբեր հատկություններով օժտված սպիտակուցներ։ Ամինաթթվի մնացորդները սպիտակուցի կազմում կարող են ենթարկվել նաև հետատրանսլյացիոն ձևափոխությունների, ինչպես բջջում ֆունկցիայի իրականացման, այնպես էլ մինչև ֆունկիցայի իրականացումը։ Կենդանի օրգանիզմներում հաճախ սպիտակուցի երկու տարբեր մոլեկուլներ միանում են միմյանց՝ առաջացնելով բարդ սպիտակուցային կոմպլեքսներ, ինչպիսին օրինակ՝ ֆոտոսինթեզի սպիտակուցային կոմպլեքսն է։

Միռ ուղեծրային կայանում և ՆԱՍԱ-ի շաթլների թռիչքի ժամանակ աճեցված տարբեր սպիտակուցի բյուրեղներ: Մաքրված սպիտաուկցները ցածր ջերմաստիճանում առաջացնում են բյուրեղներ, որոնք օգտագործվում են այդ պսիտակուցի տարածական կառուցվածքի ուսումնասիրման նպատակով:

Կենդանի օրգանիզմներում պիտակուցների գործառույթները բազմազան են։ Սպիտակուց ֆերմենտները կատալիզոմ են օրգանիզմում ընթացող կենսաքիմիական ռեակցիաները և կարևոր դեր են խաղում նյութափոխանակության մեջ։ Որոշ սպիտակուցներ կատարում են կառուցվածքային և մեխանիկական գործառույթ, առաջացնելով բջջային կմախքը։ Սպիտակուցները կարևոր դեր են կատարում նաև բջիջների ազդաշանային համակարգում, իմունային պատասխանում և բջջային ցիկլում։

Սպիտակուցները մարդու և կենդանիների սննդի կարևոր մասն են կազմում (միս, թռչնամիս, ձուկ, կաթ, ընկուզեղեն, ընդավոր, հացահատիկային բույսեր), քանի որ այս օրգանիզմներում սինթեզվում է միայն անհրաժեշտ սպիտակուցների մի մասը։ Մարսողության գործընթացում սննդի մեջ պարունակվող սպիտակուցները քայքայվում են մինչև ամինաթթուներ, որոնք հետագայում օգտագործվում են սպիտակուցի կենսասինթեզում օրգանիզմի սեփական սպիտակուցների սինթեզի համար կամ քայքայման գործընթացը շարունակվում է մինչև էներգիա ստանալու համար։

Սեքվենավորման մեթոդով առաջին սպիտակուցի՝ ինսուլինի ամինաթթվային հաջորդականության բացահայտման համար Ֆրեդերիկ Սենգերը 1958 թվականին ստացավ Նոբելյան մրցանակ քիմիայի բնագավառում։ Ռենտգենային ճառագայթների դիֆրակցիայի մեթոդով ստացվել է 1950-ական թվականներին առաջին անգամ ստացվել է հեմոգլոբինի և միոգլոբինի եռաչափ կառույցները Մաքս Պեուցի և Ջոն Քենդրյուի կողմից համապատասխանաբար, որի համար 1962 թվականին նրանք ստացել են Նոբելյան մրցանակ քիմիայի բնագավառում[2][3]։

Ուսումնասիրման պատմություն[խմբագրել]

Անտուան Ֆրանսուա դե Ֆուրկրուան՝ սպիտակուցների մասին հետազոտությունների հիմնադիրը

Սպիտակուցները որպես առանձին կենսաբանական մոլեկուլների դաս առանձնացվել է 18-րդ դարում ֆրանսիացի քիմիկ Անտուան դե Ֆուրկուրի և այլ գիտնականների կողմից, ովքեր հայտնաբերեցին սպիտակուցների թթվի կամ ջերմության ազդեցությամբ կոագուլացվելու (դենատուրացվելու) ընդունակությունը։ Այդ ժամանակ ուսումնասիրվեցին ալբումինը կամ ձվի սպիտակուցի սպիտակուցը, ֆիբրինը՝ արյան սպիտակուցը և գլյուտենը՝ հացահատիկներից։

19-րդ դարի սկզբում արդեն որոշ տեղեկություններ կար սպիտակուցի տարրրական կառուցվածքի մասին, հայտնի էր, որ հիրդրոլիզվելիս սպիտակուցներն առաջացնում են ամինաթթուներ։ Այդ ամինաթթուներից որոշները, օրինակ՝ գլիցինը և լեյցինը, մանրամասն բնութագրվել են։ Հոլանդացի գիտնական Գեռիտ Մոլդերը սպիտակուցների քիմիական կազմի հիման վրա ենթադրեց, որ համարյա բոլոր սպիտակուցներն ունեն նմանվող էմպիրիկ բանաձև։ 1836 թվականին Մուլդերը առաջ քաշեց սպիտակուցների կառուցվածքի առաջին մոդելը։ Հիմնվելով ռադիկալների տեսության վրա, նա որոշ ճշգրտումներից հետո եկավ այն եզրակացության, որ սպիտակուցի տարրական կառուցվածքային միավորը ունի հետևյալ բաղադրությունը՝ C40H62N10O12։ Այս միավորը Մուլդերն անվանեց «պրոտեին» (Pr) (հունարեն՝ πρῶτος, պրոտոս՝ առաջին,առաջնային), իսկ տեսությունը՝ «պրոտեինի տեսություն»[4]։ Պրոտեին տերմինը առաջարկել էր դեռևս շվեդ քիմիկ Յակոբ Բերցելիուսը[5]։ Մուլդերի պատկերացումների համաձայն, յուրաքանչյուր սպիտակուց կազմված է մի քանի պրոտեինային միավորներից, ֆոսֆորից և ծծբից։ Օրինակ՝ ֆիբրինի բանաձևը նա առաջարկում էր գրել այսպես՝ 10PrSP։ Մուլդերը ուսումնասիրել է նաև սպիտակուցների քայքայման պրոդուկտները՝ ամինաթթուները և լեյցինի համար սխալի փոքր տոկոսով տվել է մոլեկուլային զանգվածը՝ 131 դալտոն։ Մինչև 1850-ական թվականների ավարտը պրոտեինի տեսությունը լայնորեն տարածված տեսություն էր, սակայն նոր տվյալների կուտակման հետ այն սկսեց ենթարկվել քննադատության։

19-րդ դարի վերջում արդեն ուսումնասիրվել էին սպիտակուցի կազմի մեջ մտնող ամինաթթուների մեծ մասը։ 1880-ական թվականների վերջում ռուս գիտնական Ալեքսանդր Դանիլեվսկին հայտնաբերեց սպիտակուցի մոլեկուլում (CO—NH) պեպտիդային խմբերի առկայությունը[6][7]։ 1894 թվականին գերմանացի ֆիզիոլոգ Ալբրեխտ Կոսելը առաջ քաշեց մի տեսություն որով փաստեց, որ հենց ամինաթթուներն են սպիտակուցների կառուցվածքային միավորները[8]։ 20-րդ դարի սկզբում գերմանացի քիմիկ Էմիլ Ֆիշերը փորձնականորեն ապացուցեց, որ սպիտակուցները կազմված են ամինաթթուներ մնացորդներից, որոնք միմյանցմ իացած են պեպտիդային կապերով։ Նա էլ հենց իրականացրեց սպիտակուցի ամինաթթվային հաջորդականության առաջին անալիզը և բացատրեց պրոտեոլիզի երևույթը։

Օրգանիզմում սպիտակուցների ունեցած կենտրոնական դերը անբացահայտ մնաց մինչև 1926 թվականը, երբ ամերիկացի քիմիկ Ջեյմս Սամները (Նոբելյան մրցանակի դափնեկիր քիմիայի բնագավառում) ցույց տվեց, որ ուրեազ ֆերմենտը սպիտակուց է[9]։

Մաքուր սպիտակուցների առանձնացման բարդությունը դժվարացնում էր այդ բնագավառում ուսումնասիրությունների ընթացքը։ Սպիտակուցների առաջին ուսումնասիրությունները տարվել են այն պոլիպեպտիդների վրա, որոնք հեշտությամբ և մեծ քանակով մաքրվում էին՝ արյան սպիտակուցներ, ձվի սպիտակուց, տարբեր տոքսիններ, խոշոր եղջերավոր անասունների մարսողական ֆերմենտներ։ 1950-ականների վերջում Armour Hot Dog Co. ընկերությունը կարողացավ առանձնացնել ցուլի ենթաստամոքսային գեղձի ռիբոնուկլեազ A ֆերմենտը, որը շատ հետազոտությունների օբյեկտ դարձավ։

Այն գաղափարը, թե սպիտակուցի երկրորդային կառուցվածքը ամինաթթվային հիմքերի միջև առաջացող ջրածնական կապերի արդյունք է, առաջին անգամ ենթադրել է Ուիլյամ Աստբերին 1933 թվականին, բայց երկրորդային կառուցվածքը բացատրած առաջին գիտնականը համարվում է Լայնուս Պոլինգը։ Հետագայում Ուոլտեր Կաուզմանը հիմնվելով Կայ Լինդերստրյոմ-Լանգանի աշխատանքների վրա բացատրեց սպիտակուցի երրորդային կառուցվածքում առաջացող կապերի առաջացման մեխանիզմները։ 1940-50-ական թվականներին Ֆրեդերիկ Սենգերը մշակեց սպիտակուցների սեքվենավորման մեթոդ, որի միջոցով 1955 թվականին նա բացահայտեց ինսուլինի երկու շղթաների ամինաթթվային հաջորդականությունները[10][11][12], ապացուցելով, որ սպիտակուցները ամինաթթուների գծային այլ ոչ թե ճյուղավորված պոլիմերներ են։ Խորհրդային գիտնականների կողմից սեքվենավորված առաջին սպիտակուցը եղել է ասպարտատամինոտրանսֆերազ ֆերմենտը (1972)[13][14].

Սպիտակուցների առաջին տարածական կառույցները ստացվել են ռենտգենային ճառագայթների դիֆրակցիայի մեթոդով և հայտնի են դարձել 1950-60-ական թվականներին, իսկ միջուկային մագնիսական ռեզոնանսի մեթոդով ստացված կառույցները՝ 1980-ականին։ 2012 թվականին Սպիտակուցների շտեմարանը (Protein Data Bank) պարունակում էր սպիտակուցների ավելի քան 87 000 կառույցներ[15]։

21-րդ դարում սպիտակուցների հետազոտությունները սկսեցին նոր թափ ստանալ, սկսեցին ուսումնասիրվել ոչ միայն առանձին սպիտակուցները, այլ տարբեր բջիջների, հյուսվածքների և օրգանիզմների մեծ քանակով սպիտակուցների քանակական և հետտրանսլյացիոն ձևափոխությունները։ Կենսինֆորմատիկայի մեթոդով հնարավոր դարձավ մշակել ոչ միայն ռենտգենակառուցվածքային անալիզի տվյալները, այլև կանխորոշել սպիտակուցի հնարավոր կառուցվածքը հիմնվելով նրա ամինաթթուների հաջորդականության վրա։ Ներկայումս խոշոր սպիտակուցների կոմպլեքսների կրիոէլեկտրոնային ուսումնասիրությունը և համակարգճային ծրագրերի օգնությամբ սպիտակուցների դոմենների կառուցվածքը կանխորոշումը համարյա ունեն ատոմային մակարդակի ճշտություն[16]։

Հատկություններ[խմբագրել]

Չափսեր[խմբագրել]

Սպիտակուցների մոլեկուլների չափսերի համեմատական պատկեր: Ձախից աջ՝ հակամարմին IgG, հեմոգլոբին, ինսուլին հորմոն, ադենիլատկինազա, գլյուտամինսինթետազա

Սպիտակուցի չափսը կարող է չափվել ամինաթթվային մնացորդների քանակով կամ դալտոններով (մոլեկուլային զանգված), բայց մոլեկուլների հարաբերական մեծության պատճառով, այն արտահայտվում է կիլոդալտոններով՝ կԴա։ Խմորասնկերի սպիտակուցները միջինում կազմված են 466 ամինաթթուների մնացորդներից և ունեն 53 կԴա մոլեկուլային զանգված։ Ներկայումս հայտնի ամենամեծ սպիտակուցներից մեկը՝ տիտինը մտնում է մկանի սարկոմերների կազմության մեջ։ Այս սպիտակուցի իզոմորֆ ձևերը ունեն 3000 - 3700 կԴա մեծություն։ Մարդու ձկնաձև մկանի (լատ.՝ soleus) տիտին սպիտակուցը կազմված է 38 138 ամինաթթուներից[17]։

Սպիտակուցների մոլեկուլային զանգվածի որոշման համար օգտագործվում են գել ֆիլտրացիայի, պոլիակրիլամիդային գելում էլեկտրոֆորեզի, մաս-սպեկտորոսկոպիկական անալիզի, սեդիմենտացիոն անալիզի և այլ մեթոդներ[18]։

Սպիտակուցներ(կառուցվածքը)[խմբագրել]

Կենդանի օրգանիզմներին բնորոշ C պարունակող կենսածին միացությունները օրգանական նյութերն են, որոնց մեջ և քանակով, և նշանակությամբ առաջին տեղն են գրավում սպիտակուցները։ Դրանց կազմի մեջ բացի C, H, O, N-ի ատոմներից կարող են լինել նաև S, Fe, Zn, Cu ատոմներ։ Կազմում են բջջի չոր զանգվածի 50-80%-ը։ Կոչվում են մակրոմոլեկուլներ, քանի որ ունեն մոլեկուլային մեծ զանգված։
Սպիտակուցները նման, սակայն ոչ միատեսակ մոնոմերներից՝ ամինաթթուներից (20 տեսակ) կազմված կենսապոլիմերներ են։ Հայտնի են 100-ից ավելի ամինաթթուներ։ Ամինաթթուները լինում են փոխարինելի և անփոխարինելի։ Սպիտակուցները լինում են լիարժեք (որանցում կան բոլոր անփոխարինելի ամինաթթուները) և ոչ լիարժեք։ Լիարժեք են կենդանական ծագման սպիտակուցները։

Սպիտակուցները լինում են պարզ և բարդ։ Պարզ սպիտակուցները կազմված են միայն ամինաթթուներից, կոչվում են պրոտեիններ։ Բարդ սպիտակուցները պարունակում են նաև ոչ սպիտակուցային մաս և կոչվում են պրոտեիդներ։ Օրինակ հեմոգլոբինը կազմված է 4 մոլ Fe պարունակող հեմից և գլոբին սպիտակուցից. որով պայմանավորված է հյուսվածքների անհամատեղելիությունը։

Ամինաթթվի մոլեկուլը կազմված է հիմնային հատկություն ունեցող ամինախմբից (NH2) և թթվային հատկություններ պայմանավորող կարբօքսիլային խմբից (COOH)։ Մոլեկուլի մյուս մասը բոլոր ամինաթթուներում տարբեր է և կոչվում է ռադիկալ (R)։ Ամինաթթուներն ունեն և թթվի, և հիմքի հատկությունները։

Մի ամինաթթվի կարբօքսիլային խմբից և հարևան ամինաթթվի ամինախմբից անջատվում է ջրի մեկ մոլեկուլ, իսկ ամինաթթուների միջև ձևավորվում է ամուր կովալենտ կապ, որը կոչվում է պեպտիդային կապ։ Պեպտիդային կապերի հաշվին առաջացած միացությունը կոչվում է պոլիպեպտիդ։

Բոլոր սպիտակուցները պոլիպտետիդներ են, ոչ կանոնավոր պոլիմերներ, որոնց մոլեկուլները կազմված են հարյուրավոր ամինաթթուներից նույնիսկ կան հազարավոր ամինաթթուներից կազմված սպիտակուցներ։

Յուրաքանչյուր կենդանի օրգանիզմ պարունակում է մեծ թվով բազմազան սպիտակուցներ։ Յուրաքանչյուր տեսակին բնորոշ են միայն նրան հատուկ սպիտակուցներ։

Այսպիսով հենց սպիտակուցներով է պայմանավորված օրգանիզմների կենսաբազմազանությունը։

Սպիտակուցները տարբերվում են միմյանցից

  1. ամինաթթուների կազմով
  2. քանակով
  3. հաջորդականությամբ։

Այդ պատճառով սպիտակուցների տարբերակների թիվը հասնում է միլիոնների։

Սպիտակուցների կառուցվածքը չափազանց բարդ է, ունի տարբեր մակարդակներ։ Առաջնային կառուցվածքը ներկայացնում է տարբեր ամինաթթուների հաջորդականությունը (այսինքն պոլիպեպտիդային շղթան պեպտիդային կապեր)։

Երկրորդային կառուցվածքը առաջանում է պոլիպեպտիդային շղթայի լիովին կամ մասնակիորեն պարուրաձև մեկ պտույտի վրա գտնվող C=O խմբից O-ի և հարևան պտույտի վրա գտնվող N խմբի H-ի միջև առաջանում են ջրածնական կապեր, որոնց մեծ թիվը ապահովում է սպիտակուցի բավական ամուր կառուցվածքը։

Երրորդային կառուցվածքն առաջանում է պոլիպեպտիդային շղթայի յուրահատուկ դիրքորոշումով։ Դա սպիտակուցի տարածական կառուցվածքն է կամ կոնֆորմացիան գնդաձև է։ Կարող է պարունակել հիդրոֆոբ, ջրածնական, իոնական, էլեկտրաստատիկ, դիսուլֆիդային (կովալենտ) S_S կապերը (սրանք առաջանում են S պարունակող ամինաթթուների միջև հիդրոֆոբ և մյուս ձևերի կապերը առաջանում են ռադիկալների միջև, որոշ սպիտակուցներ ունեն)։

Չորրորդային կառուցվածք, որն առաջանում է մի քանի պոլիպեպտիդների միավորումից, ինչպես նաև սպիտակուցի և ոչ սպիտակուցային նյութի մոլեկուլի միավորումից (ոչ սպիտակուցային բաղադրիչներից)։

Սպիտակուցի մոլեկուլի կառուցվածքը բոլոր առանձնահատկությունները որոշվում են առաջնային կառուցվածքով։

Սպիտակուցների հատկությունները և գործունեությունները[խմբագրել]

Հատկությունները բազմազան են։ Կան ջրում լուծվող-չլուծվող, կարծր-փափուկ, ակտիվ-պակաս և այլն։ Սպիտակուցների ակտիվությունը դրսևորում են երրորդային և չորրորդային կառուցվածքում։

Սպիտակուցի բնական կառուցվածքի խախտումը կոչվում է բնափոխում (դենատուրացիա)։ Այն առաջանում է տարբեր գործոնների ազդեցության տակ (ջերմություն, ճնշում, ճառագայթում, քիմիական նյութեր) խզում են թույլ կապերը։ Բնափոխված սպիտակուցի հատկությունները փոխվում են։ Դարձելի բնափոխման ժամանակ չեն խզվում պեպտիդային կապերը, այսինքն առաջնային կառուցվածքը չի խախտվում։ Մինչդեռ պեպտիդային կապերի խզումը բերում է անդարձելի դենատուրացիայի։

Բջջում սպիտակուցները կատարում են կարևոր և բազմապիսի ֆունկցիաներ։

  1. Կառուցողական՝ մասնակցում են բոլոր բջջային թաղանթների, օրգանոիդների ձևավորմանը, կոլագեն սպիտակուցը մտնում է շարակցական հյուսվածքի մեջ։
  2. Շարժողական՝ տարբեր տեսակի շարժումները կատարվում են հատուկ կծկողական սպիտակուցներում։ Մկաններում գտնվող ակտինը և միոզինը կազմավորում են մկանաթելերը, պահելով մեկը մյուսի նկատմամբ, ապահովում են մկանների կծկումը։ Ֆլագելին սպիտակուցը իրականացնում է թարթիչների և մտրակների շարժումները։
  3. Փոխադրական՝ ընդունակ են միացնելու և փոխադրելու զանազան նյութեր։ Հեմոգլոբինը փոխադրում է O2 և CO2։ Պերմեազները բջջաթաղաթներում կապում և փոխադրում են օրգանական և անօրգանական տարբեր նյութեր, ապահովում են դրանց ակտիվ և խիստ ընտրողական տեղափոխումը։ Պերմեազները ֆերմենտներ չեն։
  4. Էներգետիկ՝ 1գ սպիտակուցի լրիվ քայքայումից անջատվում է 17,6 ԿՋ էներգիա։ Որպես էներգիայի աղբյուր օգտագործվում են միայն այն ժամանակ, երբ սպառվում են էներգիայի առաջնային աղբյուրները (ածխաջրեր, ճարպեր)։ Բջջում սպիտակուցները, քայքայվում են սկզբում մինչև ամինաթթուների, ապա մինչև վերջնական արգասիքների (H2O, CO2, NH2, միզանյութ)։
  5. Պաշտպանական՝ Ի պատասխան օտարածին նյութերի՝ հակածինների (սպիտակուց) օրգանիզմում B լիմֆոցիտների կողմից սինթեզվում են յուրահատուկ սպիտակուցներ՝ հակամարմիններ, որոնց տարածական կառուցվածքը համապատասխանում է հակածիններին և վնասազերծում դրանք։ Սպիտակուցային բնույթի հակամարմինները ապահովում են իմունիտետը, պաշտպանելով օրգանիզմը վիրուսներից, բակտերիաներից, օտարածին մասնիկներից՝ հակածիններից։ Հակամարմիններից են իմունագլոբուլինները, ինտերֆերոնը։
  6. Ազդանշանային՝ Բջջաթաղանթում կան սպիտակուցի այնպիսի մոլեկուլներ, որոնք ընդունակ են փոխել իրենց երրորդային կառուցվածքը, ի պատասխան արտաքին միջավայրի գործոնների։ Նման սպիտակուցներ գտնվում են ընկալիչների հետ, որպես ազդանշան սկզբնավորում են պատասխան ռեակցիա։ Բջիջների միջև փոխազդեցությունը ապահովում են նաև վիտամինները, որոնք հանդիսանում են ախտաբանական գործընթացների ազդանշաններ։ Ազդանշանային ֆունկցիաներն իրականացնում են հորմոնները, աճի գործոնները եւ այլն։ Հորմոնները տեղաշարժվում են արյան միջոցով։ Նրանք կարգավորում են արյան մեջ եղած նյութերի խտությունը, աճը, բազմացումը եւ այլ պրոցեսներ։ Այդպիսի սպիտակուցների օրինակ է ինսուլինը, որը կարգավորում է արյան մեջ եղած գլյուկոզայի խտությունը։
  7. Կատալիզային՝ Ֆերմենտները կենսաբանական կատալիզատորներ են, որոնք արագացնում են բջջի նյութերի փոխարկումները, թե սինթեզի (անաբոլիզմ), թե ճեղքման (կատաբոլիզմ) գործընթացները՝ մնալով անփոփոխ, այսինքն չեն ծախսվում քիմիական ռեակցիաների ընթացքում։ Առաջինը հայտնաբերվել է ուրեազ ֆերմենտը։ Ֆերմենտի կատալիտիկ ակտիվությունը որոշվում է նրա ակտիվ կենտրոնով, որը համապատասխանում է նյութի տարածական կառուցվածքին ինչպես կողպեքը բանալուն։ Ֆերմենտի բնափոխման ժամանակ նրա կատալիտիկ ակտիվությունը ընկճվում է, քանի որ խանգարվում է ակտիվ կենտրոնի կառուցվածքը։ Բջջում ռեակցիաների, հետևապես ֆերմենտների թիվը մի քանի հազար է. Ֆերմենտը կրում է այն նյութի անունը, որը վրա ազդում է, փոխվում է վերջավորությունը։ Ֆերմենտի գործունեությունը կարգավորվում է միջավայրի շատ գործոններով։
  1. Գործում են որոշակի ջերմաստիճանում (36-40)։ Ավելի բարձր և ցածր ջերմաստիճաններում կորցնում է ակտիվությունը։
  2. Գործում է որոշակի միջավայրում (PH)։
  3. Փոխակերպվող նյութի կոնցենտրացիան։
  4. Այլ նյութերի առկայությունը(ակտիվանում են կոնֆերմենտներով)։ Կան տարբեր բնույթի արգելակիչներ (ծանր մետաղների իոնները) և խթանիչ (Cu, Zn, Fe, Mn, Ca-իոնները)։
  5. Բջջում ֆերմենտները որոշակի տեղաբաշխված են, մեծ մասամբ կապված են բջջային օրգանոիդային թաղանթներում, որտեղ նրանք ունեն որոշակի դասավորություն, որի շնորհիվ քիմիական ռեակցիաների հաջորդականությամբ, ճշտությամբ։

Արտաքին հղումներ[խմբագրել]

  1. Քիմիական տեսակետից բոլոր սպիտակուցները պոլիպեպտիդներ են: Սակայն կարճ, մինչև 30 ամինաթթվային մնացորդներ պարունակող պոլիպեպտիդները, հատկապես, երբ արհեստական են սինթեզվե, սպիտակուցներ չեն անվանվում
  2. Perutz M. F., Rossmann M. G., Cullis A. F., Muirhead H., Will G., North A. C. Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis // Nature. — 1960. — В. 4711. — Т. 185. — С. 416—422. — PMID 18990801.
  3. Kendrew J. C., Bodo G., Dintzis H. M., Parrish R. G., Wyckoff H., Phillips D. C. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis // Nature. — 1958. — В. 4610. — Т. 181. — С. 662—666. — PMID 13517261.
  4. Ю. А. Овчинников Биоорганическая химия. — Москва: Просвещение, 1987. — С. 24—26.
  5. Henry Leicester Berzelius, Jöns Jacob // Dictionary of Scientific Biography 2. — New York: Charles Scribner’s Sons, 1980. — С. 90—97. — ISBN 0-684-10114-9
  6. Данилевский А.Я. Биолого-химические сообщения о белковых веществах (материалы для химической конституции и биогенеза их). — Физиологический сборник. — 1888. — Т. 1. — С. 289.
  7. {{{վերնագիր}}} .
  8. Белки // Химическая энциклопедия. — Москва: Советская энциклопедия, 1988.
  9. {{{վերնագիր}}} . — ISBN 978-0-87969-684-9.
  10. «Нобелевская лекция Ф. Сэнгера»։ Արխիվացված օրիգինալից 2013-01-05-ին։ http://www.webcitation.org/6DR99GtT3։ Վերցված է 2013-01-03։ 
  11. Sanger F., Tuppy H. The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates // Biochem J. — 1951. — В. 4. — Т. 49. — С. 481—490. — PMID 14886311.
  12. Sanger F., Thompson E. O. The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. II. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates // Biochem J. — 1953. — В. 3. — Т. 53. — С. 366—374. — PMID 13032079.
  13. Овчинников Ю.А., Браунштейн А.Е., Егоров Ц.А., Поляновский О.Л., Алданова Н.А., Фейгина М.Ю., Липкин В.М., Абдулаев Н.Г., Гришин Е.В., Киселев А.П., Модянов Н.Н., Носиков В.В. Полная первичная структура аспартат-аминотрансферазы // Докл. АН СССР. — 1972. — Т. 207. — С. 728—731.
  14. Филиппович Ю.Б. Белки и их роль в процессах жизнедеятельности // Книга для чтения по органической химии. Пособие для учащихся. — М.: Просвещение, 1975. — С. 216—234.
  15. «Protein Data Bank»։ Rutgers and UCSD։ Արխիվացված օրիգինալից 2012-12-27-ին։ http://www.webcitation.org/6DDe19Gl8։ Վերցված է 2012 թ․ դեկտեմբերի 26–ին։ 
  16. Yahav T., Maimon T., Grossman E., Dahan I., Medalia O. Cryo-electron tomography: gaining insight into cellular processes by structural approaches // Curr Opin Struct Biol. — 2011. — В. 5. — Т. 21. — С. 670—677. — PMID 21813274.
  17. Կաղապար:Статья
  18. Քաղվածելու սխալ՝ Invalid <ref> tag; no text was provided for refs named .D0.AF.D0.BA.D1.83.D0.B1.D0.BA.D0.B5