Ուբիքվիտին

Վիքիպեդիայից՝ ազատ հանրագիտարանից
Jump to navigation Jump to search
Ուբիքվիտինի մոլեկուլային կառուցվածքը։ Լիզինային 7 շղթաները նշված են նարնջագույնով։

Ուբիքվիտին, փոքր (8.5 կԴա) կարգավորիչ սպիտակուց, որը հայտնաբերվել է համարյա բոլոր էուկարիոտ օրգանիզմների հյուսվածքներում։ Այն հայտնաբերվել է 1975[1] թվականին Գոլդշտայնի կողմից և նկարագրվել 1970-80-ական թվականներին[2]։ Մարդու մոտ ուբիքվիտինը գաղտնագրում են 4 գեներ՝ UBB, UBC, UBA52 և RPS27A[3]։

Ուբիքվիտինացումը հետտրանսլյացիոն ձևափոխություն է, որտեղ ուբիքվիտինը միացած է սուբստրատ սպիտակուցին։ Ուբիքվիտինը սպիտակուցների վրա կարող է ներգործել տարբեր կերպ․ պրոտեասոմի վրա ունեցած ազդեցությամբ խթանում է սպիտակուցների դեգրադացիան, նրանց տեղադրությունը փոփոխում բջջում և խթանում կամ արգելակում սպիտակուցների փոխհարաբերությունները[4][5][6]։ Ուբիքվիտինը գործում է երեկ հիմնական փուլով․ ակտիվացում, կոնյուգացիա և սոսնձում, որը տեղի է ունենում համապատասխանաբար ուբիքվիտին-ակտիվացնող ֆերմենտների (E1s), ուբիքվիտին-կոնյուգացնող ֆերմենտների (E2s) և ուբիքվիտինլիգազների միջոցով[6][7]։

Սպիտակուցի ձևափոխությունները կարող են լինել կամ մեկ, կամ էլ ուբիքվիտինի մոլեկուլների շղթայի մասնակցությամբ։ Գոյություն ունի շղթայի երեք տեսակ, որոնք անվանվում են շղթան միացնող լիզին ամինաթթուներից կախված։ Լիզին 48-կապված շղթաները 48-րդ ամինաթթվի միջոցով միացածները առավել լավ են ուսումնասիրված։ Գոյություն ունեն շղթայի այնպիսի ձևեր, որոնք պրոտեոսոմի միջոցով խթանում են սպիտակուցների քայքայումն ու դուրս բերումը։ Այս հայտնաբերությունը ստացել է քիմիայի Նոբելյան մրցանակ[8][9]։

Ծանոթագրություններ[խմբագրել | խմբագրել կոդը]

  1. Goldstein G, Scheid M, Hammerling U, Schlesinger DH, Niall HD, Boyse EA (January 1975)։ «Isolation of a polypeptide that has lymphocyte-differentiating properties and is probably represented universally in living cells»։ Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 72 (1): 11–5։ PMC 432229։ PMID 1078892։ doi:10.1073/pnas.72.1.11 
  2. Wilkinson KD (October 2005)։ «The discovery of ubiquitin-dependent proteolysis»։ Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102 (43): 15280–2։ PMC 1266097։ PMID 16230621։ doi:10.1073/pnas.0504842102 
  3. Kimura Y, Tanaka K (2010)։ «Regulatory mechanisms involved in the control of ubiquitin homeostasis»։ J Biochem 147 (6): 793–8։ PMID 20418328։ doi:10.1093/jb/mvq044 
  4. Glickman MH, Ciechanover A (April 2002)։ «The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway: destruction for the sake of construction»։ Physiol. Rev. 82 (2): 373–428։ PMID 11917093։ doi:10.1152/physrev.00027.2001 
  5. Mukhopadhyay D, Riezman H (January 2007)։ «Proteasome-independent functions of ubiquitin in endocytosis and signaling»։ Science 315 (5809): 201–5։ PMID 17218518։ doi:10.1126/science.1127085 
  6. 6,0 6,1 Schnell JD, Hicke L (September 2003)։ «Non-traditional functions of ubiquitin and ubiquitin-binding proteins»։ J. Biol. Chem. 278 (38): 35857–60։ PMID 12860974։ doi:10.1074/jbc.R300018200 
  7. Komander D, Rape M (2012)։ «The ubiquitin code»։ Annu. Rev. Biochem. 81: 203–29։ PMID 22524316։ doi:10.1146/annurev-biochem-060310-170328 
  8. «The Nobel Prize in Chemistry 2004»։ Nobelprize.org։ Վերցված է 2010-10-16 
  9. «The Nobel Prize in Chemistry 2004: Popular Information»։ Nobelprize.org։ Վերցված է 2013-12-14