Սպիտակուցի դիմեր

Սպիտակուցի դիմեր, մակրոմոլեկուլային կոմպլեքս, որը ձևավորվում է երկու սպիտակուցային մոնոմերներից կամ առանձին սպիտակուցներից, որոնք սովորաբար կապված են ոչ կովալենտային կապով։ Շատ մակրոմոլեկուլներ, ինչպիսիք են սպիտակուցները կամ նուկլեինաթթուները, ձևավորում են դիմերներ։ Սպիտակուցային դիմերը սպիտակուցի չորորդային կառուցվածքի տեսակն է։

Սպիտակուցի հոմոդիմեր է ձևավորվում երկու նույն սպիտակուցներով, իսկ հետերոդիմեր ձևավորվում է երկու տարբեր սպիտակուցներով։

Կենսաքիմիայի մեջ սպիտակուցային դիմերների մեծ մասը կապված չեն կովալենտային կապերով։ Ոչ կովալենտային հետերոդիմերի օրինակ է հակադարձ տրանսկրիպտազ ֆերմենտը, որը կազմված է երկու տարբեր ամինաթթուների շղթաներից^[1]։ Բացառություն են կազմում դիմերները, որոնք կապված են երկսուլֆիդային կամուրջներով^[2]։

Որոշ սպիտակուցներ պարունակում են մասնագիտացված դոմեններ՝ ապահովելու դիմերիզացիա (դիմերիզացիայի դոմեններ) և առանձնահատկություն^[3]։

G-սպիտակուցով զուգակցված կաննաբինոիդային ընկալիչները կարող են ձևավորել և՛ հոմո-, և՛ հետերոդիմերներ մի քանի տեսակի ընկալիչների հետ, ինչպիսիք են μ-օփիոիդը, դոպամինը և ադենոզին A2 ընկալիչները^[4]։

Ալկալին ֆոսֆատազ[խմբագրել | խմբագրել կոդը]

Աղիքային ցուպիկի (E. coli) ալկալին ֆոսֆատազը դիմերային ֆերմենտ է, որը ցույց է տալիս ներգենային լրացում^[5]։ Այսինքն, երբ ալկալին ֆոսֆատազի որոշակի մուտանտ տարբերակները համակցվեցին, արդյունքում ձևավորված հետերոդիմերային ֆերմենտներն ավելի բարձր ակտիվություն ցուցաբերեցին, քան ակնկալվում էր՝ հիմնվելով ծնողական ֆերմենտների հարաբերական գործունեության վրա։ Այս բացահայտումները ցույց տվեցին, որ աղիքային ցուպիկի ալկալին ֆոսֆատազի դիմերային կառուցվածքը թույլ է տալիս համագործակցային փոխազդեցություններ բաղկացուցիչ մուտանտ մոնոմերների միջև, որոնք կարող են առաջացնել ֆերմենտների ավելի ֆունկցիոնալ ձև։

Տես նաև[խմբագրել | խմբագրել կոդը]

Ծանոթագրություններ[խմբագրել | խմբագրել կոդը]

↑ Sluis-Cremer N, Hamamouch N, San Félix A, Velazquez S, Balzarini J, Camarasa MJ (August 2006). «Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization». J. Med. Chem. 49 (16): 4834–41. doi:10.1021/jm0604575. PMID 16884295.
↑ Herscovitch M, Comb W, Ennis T, Coleman K, Yong S, Armstead B, Kalaitzidis D, Chandani S, Gilmore TD (February 2008). «Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347». Biochemical and Biophysical Research Communications. 367 (1): 103–8. doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC 2277332. PMID 18164680.
↑ Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (2008 թ․ մայիսի 1). «Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors». Trends in Biochemical Sciences. 33 (5): 220–229. doi:10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN 0968-0004. PMID 18406148.
↑ Filipiuc, Leontina Elena; Ababei, Daniela Carmen; Alexa-Stratulat, Teodora; Pricope, Cosmin Vasilica; Bild, Veronica; Stefanescu, Raluca; Stanciu, Gabriela Dumitrita; Tamba, Bogdan-Ionel (2021 թ․ նոյեմբերի 1). «Major Phytocannabinoids and Their Related Compounds: Should We Only Search for Drugs That Act on Cannabinoid Receptors?». Pharmaceutics. 13 (11): 1823. doi:10.3390/pharmaceutics13111823. ISSN 1999-4923. PMC 8625816. PMID 34834237.
↑ Hehir, Michael J.; Murphy, Jennifer E.; Kantrowitz, Evan R. (2000). «Characterization of Heterodimeric Alkaline Phosphatases from Escherichia coli: An Investigation of Intragenic Complementation». Journal of Molecular Biology. 304 (4): 645–656. doi:10.1006/jmbi.2000.4230. PMID 11099386.

[pmid16884295-1] Sluis-Cremer N, Hamamouch N, San Félix A, Velazquez S, Balzarini J, Camarasa MJ (August 2006). «Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization». J. Med. Chem. 49 (16): 4834–41. doi:10.1021/jm0604575. PMID 16884295.

[pmid18164680-2] Herscovitch M, Comb W, Ennis T, Coleman K, Yong S, Armstead B, Kalaitzidis D, Chandani S, Gilmore TD (February 2008). «Intermolecular disulfide bond formation in the NEMO dimer requires Cys54 and Cys347». Biochemical and Biophysical Research Communications. 367 (1): 103–8. doi:10.1016/j.bbrc.2007.12.123. PMC 2277332. PMID 18164680.

[3] Amoutzias, Grigoris D.; Robertson, David L.; Van de Peer, Yves; Oliver, Stephen G. (2008 թ․ մայիսի 1). «Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors». Trends in Biochemical Sciences. 33 (5): 220–229. doi:10.1016/j.tibs.2008.02.002. ISSN 0968-0004. PMID 18406148.

[4] Filipiuc, Leontina Elena; Ababei, Daniela Carmen; Alexa-Stratulat, Teodora; Pricope, Cosmin Vasilica; Bild, Veronica; Stefanescu, Raluca; Stanciu, Gabriela Dumitrita; Tamba, Bogdan-Ionel (2021 թ․ նոյեմբերի 1). «Major Phytocannabinoids and Their Related Compounds: Should We Only Search for Drugs That Act on Cannabinoid Receptors?». Pharmaceutics. 13 (11): 1823. doi:10.3390/pharmaceutics13111823. ISSN 1999-4923. PMC 8625816. PMID 34834237.

[5] Hehir, Michael J.; Murphy, Jennifer E.; Kantrowitz, Evan R. (2000). «Characterization of Heterodimeric Alkaline Phosphatases from Escherichia coli: An Investigation of Intragenic Complementation». Journal of Molecular Biology. 304 (4): 645–656. doi:10.1006/jmbi.2000.4230. PMID 11099386.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]