Լայնովեր-Բերգի դիագրամ

Վիքիպեդիայից՝ ազատ հանրագիտարանից
Jump to navigation Jump to search
Lineweaver-Burke plot.svg

Լայնովեր-Բերգի դիագրամ (կամ կրկնակի հակադարձ դիագրամ), կենսաքիմիայում ֆերմենտատիվ ռեակցիաների կինետիկայի նկարագրական դիագրամներից մեկը։ Այն առաջարկել են Հանս Լայնովերը և Դին Բերգը 1934 թվականին[1]։

Կինետիկական բնութագիր[խմբագրել | խմբագրել կոդը]

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը հանդիսանում է լավ գրաֆիկական եղանակ Միխաելիս-Մենթենի հավասարման հաստատունների որոշման համար։

որտեղ V - ռեակցիայի արագությունն է, Km՝ Միխաելիսի հաստատունը, Vmax՝ ռեակցիայի առավելագույն արագությունը, իսկ [Sսուբստրատի կոնցենտրացիան։

Կիրառություն[խմբագրել | խմբագրել կոդը]

Լայնովեր-Բերգի դիագրամները տարբեր տեսակի ֆերմենտների արգելակիչների համար

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը շատ հաճախ կիրառվում է ֆերմենտատիվ ռեակցիաների կինետիկայում հաստատունների որոշման համար։ Այդ հաստատուններից են՝ Km և Vmax։ Այս դիագրամի y առանցքը հատողի x=0 կետում թվային արժեքը հավասար է Vmax հակադարձ արժեքին, իսկ x առանցքը հատողի արժեքը y=0 կետում հավասար է −1/Km։ Այն նաև օգտակար տեղեկություններ է հաղորդում ֆերմենտի արգելակման մասին։

Կրկնակի հակադարձ դիագրամը աղավաղում է տվյալների սխալանքը և այդ պատճառով այն արդյունավետ չէ ֆերմենտի կինետիկական բնութագրերի որոշման համար[2][3]։

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը հնարավորություն է տալիս պարզելու ֆերմենտի արգելակման ձևը (մրցակցային, ոչ մրցակցային և հակամրցակցային)։ Մրցակցային արգելակիչները ունեն նույն y առանցքի հատման կետը, ինչ ունի ոչ արգելակող ֆերմենտը, քանի որ Vmax չի փոխվում, սակայն այդ ուղիղների կազմած անկյունները տարբերվում են։ Ոչ մրցակցային արգելակիչները ունեն նույն x առանցքի հատման կետը, ինչ ունի ոչ արգելակող ֆերմենտը, քանի որ Km չի փոխվում, սակայն այդ ուղիղները ունեն y առանցքի հետ հատման տարբեր կետեր։ Հակամրցակցային արգելակիչները ունեն y և x առանցքների տարբեր հատման կետեր։

Խնդիրներ[խմբագրել | խմբագրել կոդը]

Լայնովեր-Բերգի դիագրամը հակված է սխալի, քանի որ y առանցքը ռեակցիայի արագության հակադարձ մեծությունն է, և որևէ փոքր սխալի մեծացումը բերում է ավելի մեծ սխալի[4]։

Տես նաև[խմբագրել | խմբագրել կոդը]

Ծանոթագրություններ[խմբագրել | խմբագրել կոդը]

  1. Lineweaver, H and Burk, D. (1934)։ «The Determination of Enzyme Dissociation Constants»։ Journal of the American Chemical Society 56 (3): 658–666։ doi:10.1021/ja01318a036 
  2. Hayakawa K., Guo L., Terentyeva E.A., Li X.K., Kimura H., Hirano M., Yoshikawa K., Nagamine T. և այլք: (2006)։ «Determination of specific activities and kinetic constants of biotinidase and lipoamidase in LEW rat and Lactobacillus casei (Shirota)»։ J Chromatogr B Analyt Technol Biomed Life Sci 844 (2): 240–50։ PMID 16876490։ doi:10.1016/j.jchromb.2006.07.006 
  3. Greco, W. R. and Hakala, M. T., (1979)։ «Evaluation of methods for estimating the dissociation constant of tight binding enzyme inhibitors,» (PDF)։ J. Biol. Chem. 254 (23): 12104–12109։ PMID 500698 
  4. Dowd John E., Riggs Douglas S. (1965)։ «A Comparison of Estimates of Michaelis–Menten Kinetic Constants from Various Linear Transformations»։ J. Biol. Chem 240 (2): 863–869 

Արտաքին հղումներ[խմբագրել | խմբագրել կոդը]